白灵侧耳纤溶酶的纯化及酶学性质分析

【作者】鞠秀云 曹成亮 蒋继宏
【机构】徐州师范大学江苏省药用植物生物技术重点实验室
摘要：白灵侧耳子实体浸提液经过硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、凝胶过滤层析和羟基磷灰石色谱柱层析后,纯化得到一种纤溶酶。该酶在SDS-PAGE中显单条带,其分子量约为30kDa。该酶在45℃以下,pH6.5-10.0的范围内稳定,最适pH为8.0,最适温度为25℃。金属离子K+对该酶有明显的激活作用,Zn2+、Mg2+、Cu2+对酶有部分抑制作用。金属离子鳌合剂EDTA和丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF不抑制该酶活性,初步说明此酶既不是金属酶,也不是丝氨酸类蛋白酶。该酶既具有纤溶酶作用,又具有激活纤溶酶原的作用。
基金：国家“863”计划(No.2007AA021506)； 江苏省高校自然科学重大基础研究(No.08KJA350001)；
关键词：食药用真菌; 纤溶活性; 酶学特性;