棒曲霉Asp-195v产蛋白酶的酶学性质研究

【作者】毕思远 孙晓东 陈曦 陈嵘 吕国忠
【机构】辽宁师范大学生命科学学院 大连民族学院生命科学学院 辽宁省出入境检验检疫局
摘要：对液体发酵的棒曲霉Asp-195v菌株所产蛋白酶的活力进行了研究,并通过分离纯化获得了电泳纯的酶蛋白。研究结果表明,该蛋白酶的最适反应温度为40℃,在30-50℃温度范围内相对活力可保持在70%以上;最适pH为7,pH稳定范围在4-8;Mn2+对该蛋白酶活力有明显的激活作用,K+、Ag+、Cu2+、Fe2+、Mg2+、Zn2+、Ca2+、Al3+和Fe3+离子则有明显的抑制作用,尤其是Hg2+和Pb2+对酶活的抑制作用更加强烈;其他试剂如葡萄糖、EDTA对酶活的抑制作用不明显,而蔗糖、SDS和Tween-20对酶活的抑制明显;以酪氨酸为底物采用双倒数作图法测得Vmax为30.40mmol/min,Km为97.53mmol/L。该酶的表观分子量为30.1kDa。
基金：国家自然科学基金(No.30770009)；
关键词：丝状真菌; 蛋白酶; 稳定性; 酶活;